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CAL 360 – Princípio de Conservação de Alimento

Por:   •  2/1/2018  •  2.040 Palavras (9 Páginas)  •  399 Visualizações

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2. OBJETIVO

Durante o experimento realizado em laboratório procuramos observar a eficiência dos respectivos tratamentos térmicos, pasteurização e da esterilização no leite e do branqueamento em batatas a fim de verificar sua efetividade na conservação de alimentos e contribuição para aumento da vida útil do produto.

3. MATERIAL E MÉTODOS

3.1. Material utilizado

- Água quente

- Água destilada

- 4 batatas cortadas em rodelas

- Leite cru e pasteurizado

- Solução de guaiacol 1%

- Água oxigenada 0,5%

- Reagente 1: 2, amino-2metil-1propanol (1,1 mol/L) pH 10,4

Acetato de Magnésio (2 nmo/L)

Sulfato de Zinco (0,5 nmo/L)

HEDTA (2,5 nmo/L)

- Reagente 2: P-nitrofenil fosfato (80 nmo/L)

- Tubo de ensaio

- Solução de guaiacol alcoólico 2%

- Peróxido de hidrogênio 10 volumes

3.2. Métodos

Eficiência do branqueamento em batatas

Descascou-se 4 batatas cortou-as em rodelas e posteriormente aplicou-se diferentes tempos de branqueamento, sendo os tempos: 2 (min), 4 (min), 6 (min), 8 (min) e 10 (min). Em seguida realizou-se o teste da peroxidase cobrindo-se as batatas com água destilada, adicionou-se 1 mL da solução de guaiacol 1% e água oxigenada 0,5% na superfície das batatas e posteriormente anotou-se a coloração.

Eficiência da pasteurização do leite (fosfatase alcalina)

Colocou-se 2 mL do reagente 1 em quatro tubos de ensaio, em seguida adicionou-se 0,5 mL do reagente 2 e 0,25 mL de cada amostra de leite em seu respectivo tubo. Posteriormente misturou-se as soluções com auxílio de um vórtex e em seguida incubou-se a solução preparada por 10 min em banho maria por 37 °C, deixou-se a solução descansar por cerca de 2 minutos para desenvolver a cor.

Eficiência da esterilização do leite (peroxidase ou lactoperoxidase)

Colocou-se em quatro tubos de ensaio 10 mL de cada amostra de leite a 40°C aproximadamente, em seguida adicionou-se de 10 a 15 gotas da solução de guaiacol alcoólico 2% e de 3 a 4 gotas de peróxido de hidrogênio 10 volumes em cada tubo e fez-se a mistura.

Obs. Foram utilizados quatro amostras de leite (leite esterilizado, leite cru, leite pasteurizado e leite superaquecido), onde cada amostra foi designada a um tubo de ensaio diferente.

4. RESULTADOS E DISCUSSÃO

Entre os diversos processos de conservação, o branqueamento é bastante utilizado em vegetais como um pré-tratamento com a finalidade de inativar enzimas, ajudar na limpeza, reduzir a carga microbiana da superfície do alimento, eliminar ar e gases existentes nos tecidos, impedir a despigmentação, desenvolver sabor característico e pré-aquecer o produto8. Neste experimento realizado em laboratório, observamos que o branqueamento foi eficiente quando as batatas ficaram sob aquecimento durante 6 minutos, pois foi nesse tempo que a enzima peroxidase se tornou inativa não apresentando nenhuma coloração típica dessa enzima quando a mesma reage com o peróxido de hidrogênio, como pode ser observado na figura 1 em anexo. Isso ocorre pois a peroxidase reage com o peróxido de hidrogênio liberando oxigênio (O2), este oxigênio liberado vai oxidar a solução de guaiacol adicionada nas amostras de batata, adquirindo uma coloração castanha indicando que a enzima está presente na sua forma ativa.

Segundo um estudo realizado pelo pesquisador ORSO et al 9. o branqueamento além de ter a função de inativar enzimas pode também eliminar o oxigênio presente nos interstícios celulares que são estruturas responsáveis pela ocorrência de oxidações indesejáveis.

Grande parte das enzimas é destruída por aquecimento entre 70 a 80°C, durante um intervalo de tempo que varia de 2 a 5 minutos. A PPO não pertence as enzimas estáveis ao calor, quando expostas a temperatura de 70 a 90°C por um curto período de tempo são, na maioria dos casos, destruídas parcial ou total em relação a sua função catalítica10 .

Logo o teste do branqueamento foi satisfatório em um tempo superior a 6 minutos, contribuindo para a conservação da batata com relação a presença da enzima peroxidase e a presença do oxigênio no desenvolvimento da cor.

No experimento realizado para verificar a eficiência da pasteurização e da esterilização em quatro tipos distintos de leite (esterilizado, superaquecido, pasteurizado e cru) foi possível identificar que no tubo A tínhamos o leite esterilizado, no tubo B o leite superaquecido, no tubo C leite pasteurizado e no tubo D leite cru, tanto para a peroxidase como para a fosfatase alcalina.

Essa identificação foi possível pois no tubo A tanto para a fosfatase como para a peroxidase notamos que não houve alteração na coloração indicando que as enzimas estavam inativas, pois o leite já havia sido esterilizado. Logo a esterilização é um tratamento térmico eficiente tanto para a eliminação das peroxidase como da fosfatase presente no leite. No tubo B notamos que também não houve desenvolvimento da coloração para a fosfatase e peroxidase, portanto o superaquecimento se torna eficiente na eliminação destas enzimas, visto que grande parte das enzimas são inativadas a uma temperatura de 70 a 80°C por um determinado tempo como dito anteriormente, o que nos levou a entender que neste tubo continha o leite superaquecido. Já no tubo C, observamos que não houve desenvolvimento da coloração para a fosfatase, no entanto para a peroxidase houve um leve desenvolvimento da coloração roséa salmão, o que indica que a enzima estava presente na sua forma ativa, o que nos levou a identificar que no tubo C tinha o leite pasteurizado. Isso acontece pois a peroxidase é utilizada para indicar a intensidade do tratamento térmico, portanto esta enzima não é inativada no processo de pasteurização do leite, seja ela lenta ou rápida, por isso no teste realizado no laboratório houve desenvolvimento da coloração para a peroxidase por ser mais resistente ao

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