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DEFINA AS PROPRIEDADES GERAIS DA ÁGUA, EXPLICITANDO AS INTERAÇÕES INTERMOLECULARES DA ÁGUA NA DISSOLUÇÃO.

Por:   •  24/8/2018  •  4.217 Palavras (17 Páginas)  •  295 Visualizações

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Esse comportamento anômalo explica o fenômeno do cubo de gelo flutuante, uma vez que, por ter menor densidade que seu estado líquido, ele não afunda quando imerso em um recipiente contendo água líquida.

1.5 Calor específico

O calor específico de uma substância (ou capacidade térmica) é determinado pela quantidade de calor (em calorias) que é necessária para elevar a temperatura de 1g de amostra em 1°C. O calor específico da água é bastante elevado, 1cal/°C.

Esse valor elevado significa que, para que a água tenha sua temperatura alterada, deve ser fornecida ou ser tirada uma grande quantidade de calor. Esse fenômeno é explicado pela presença de ligações de hidrogênio na água: é preciso fornecer uma maior quantidade de calor para que essas ligações sejam quebradas, ou menor quantidade, para que as ligações sejam restabelecidas. Vale frisar que o aumento de temperatura ocorre quando há maior movimentação entre as moléculas.

2. CLASSIFIQUE OS AMINOÁCIDOS DE ACORDO DE ACORDO COM O COMPORTAMENTO DE SEU GRUPO RADICAL EM pH 7 E DESCREVA AS PRINCIPAIS CARACTERÍSTICAS DE CADA GRUPO.

Os aminoácidos são moléculas que se polimerizam para formar as proteínas. Existem mais de 1 bilhão de sequências possíveis para a combinação dessas moléculas e cada uma determina uma função única.

Inicialmente, os aminoácidos são divididos em essenciais (aqueles que, por possuírem via de síntese complexa, não são produzidos pelo corpo, logo, devem ser conseguidos pela alimentação) e não essenciais (produzidos pelo metabolismo).

Outra classificação possível é a que vai de acordo com a polaridade de cada aminoácido em pH 7. Esse pH específico foi escolhido porque a polaridade dessas estruturas pode ser alterada conforme a acidez ou basicidade do meio no qual estão inseridas.

2.1 Aminoácidos apolares alifáticos

São aqueles cujo grupo radical é composto, majoritariamente, por hidrocarbonetos. Eles promovem interações hidrofóbicas e, geralmente, se encontram no interior da proteína, sendo importantes na definição da estrutura desse composto. Entram nessa classificação os seguintes aminoácidos: alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina e metionina. A glicina também faz parte dessa grupo, contudo, ela não é realmente apolar.

A glicina é um aminoácido o qual seu grupo radical é composto por um hidrogênio apenas. Esse átomo não contribui com a hidrofobia do aminoácido, permitindo certa flexibilidade quanto a forma da estrutura da proteína.

2.2 Aromáticos

São compostos relativamente apolares, mas capazes de realizar ligações de hidrogênio, interagindo com a água. Possuem anel de benzeno e, por esse motivo, são muito utilizados para a realização de estudos científicos, visto que absorvem luz ultravioleta e facilitam a visibilidade das proteínas das quais fazem parte. São aromáticos os seguintes aminoácidos: fenilalanina, tirosina e triptofano.

2.3 Polares não-carregados

Os aminoácidos polares não-carregados são aqueles que possuem um grupo radical hidrofílico e, assim, promovem ligações de hidrogênio. São: serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.

A cisteína possui uma aplicação cotidiana interessante devido a sua capacidade de fazer pontes dissulfeto, responsáveis por garantir a estabilidade da proteína da qual fazem parte. Na escova progressiva, essas pontes são quebradas pela exposição à alta temperatura (desnaturação) e ao formol, fazendo com que seja possível remodelar o cabelo, composto, majoritariamente, por queratina, um tipo de proteína. Esse procedimento gera um resíduo chamado de cistina.

2.4 Polares carregados positivamente

Possuem um grupo radical polar com carga parcial positiva. Assim como os apolares, também são aminoácidos essenciais para a manutenção da estrutura da proteína, por meio das interações de atração e de repulsão. São: lisina, arginina e histidina.

2.5 Polares carregados negativamente

São os aminoácidos que possuem o grupo radical composto por ácido carboxílico, logo, que possuem uma carga parcial negativa. Também são importantes para a determinação da estrutura da proteína, por meio das forças de atração ou de repulsão. Fazem parte desse grupo o ácido aspártico e o ácido glutâmico.

3. DESCREVA OS QUATRO NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS, DIFERENCIANDO-OS.

O nível estrutural primário corresponde à sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica (ligação covalente). É uma sequência linear e determinada geneticamente, sendo importante para a função que a proteína irá desempenhar. Já o nível secundário, apresenta padrões de enovelamento recorrentes e estáveis de α hélice e folha β em uma disposição geralmente mantida por ligações de hidrogênio.

A estrutura terciária é definida pelas interações não covalentes (ligação de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações eletrostáticas ou iônicas) entre as cadeias laterais dos aminoácidos. Ocorre o dobramento tridimensional, fazendo com que a molécula adquira um aspecto globular. Apesar de a ponte de dissulfeto feita pela cisteína ser uma ligação covalente, ela também está incluída. O último nível estrutural é o quaternário, que é a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando uma única molécula protéica. Um exemplo de proteína que alcança esse nível é a hemoglobina, composta de 2 cadeias α e 2 cadeias β, além do grupo prostético, que é o grupo heme.

4. DIFERENCIE OS 3 TIPOS DE CROMATOGRAFIA, EXPLICITANDO SUAS CARACTERÍSTICAS GERAIS.

A cromatografia é um método físico-químico de separação. Está baseada na migração diferencial de uma mistura devido a diferentes interações entre duas fases imiscíveis (móvel e estacionária). A amostra de proteínas é colocada na coluna e as proteínas começam a percorrer a fase estacionária, migrando em diferentes velocidades e se dividindo em diferentes características.

4.1 Cromatografia por carga

Na cromatografia por carga, existem beads, partículas carregadas negativamente, que são a fase estacionária. Quando as proteínas passam pela fase estacionária, elas começam a interagir com as beads de acordo com a carga que possuem. O critério de separação

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