Enzimas e suas funções

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A maioria das enzimas é produzida em células de organismos vivos. A produção é realizada pelas células de acordo com as instruções dos genes dessa célula, portanto qualquer defeito de genes pode causar enzimas que não funcionam corretamente.

Enzimas simples: quando são formadas somente por aminoácidos.

Enzimas conjugadas: quando além de aminoácidos, possuem em sua composição outras substâncias. As enzimas conjugadas são também chamadas de holoenzimas. A parte de uma holoenzima formada por aminoácido recebe o nome de apoenzima.

5. ENZIMAS E SUBSTRATO

A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima chamado sitio ativo. A molécula que liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominada substrato. A ligação entre os substratos e o centro ativo é muito precisa semelhante à relação existente entre uma fechadura e a sua respectiva chave. A estrutura do centro ativo depende da configuração espacial da molécula da enzima. A ligação da enzima com o seu respectivo substrato têm elevada especificidade. Alterações na forma tridimensional de uma enzima podem torná-la afuncionante, por impedir o encaixe dos substratos no centro ativo

O contorna da superfície do sitio ativo é delimitado por resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que catalisam a sua transformação química. Freqüentemente, o sitio ativo engloba o substrato, seqüestrando – o completamente da solução. A complexa enzima - substrato, cuja existência foi primeiramente proposta por Charles Adolphe Wurts em 1880, é fundamental para a ação enzimática. Também é o ponto de partida para o tratamento matemático que define o comportamento cinético das reações catalisadas por enzimas e para a descrição teórica dos mecanismos das enzimas.

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Figura 2. Mecanismo chave fechadura

6. REAÇÃO ENZIMÁTICA

Para que a reação química ocorra, a enzima precisa se ligar ao substrato, formando a complexa Enzima - substrato. Esse complexo é convertido em complexa Enzima – produto, que logo se dissocia em enzima e produto. O sitio ativo da Enzima tem uma estrutura complementar ao do substrato.

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Figura 3. Reação catalisada por enzimas (E=Enzimas, S= Substrato, P= Produto)

Durante a reação, a quantidade de enzima livre diminui na mesma proporção que a quantidade da complexa enzima substrato aumenta. Da mesma forma a quantidade de substrato diminui, enquanto a quantidade de produto formado aumenta.

Para entender a catálise, deve se primeiro avaliar a importância de distinguir entre o equilíbrio e a velocidade e uma reação. As enzimas realizam a tarefa crucial de diminuir as energias de ativação de reações químicas, elas fazem esse papel ligando-se a moléculas dos reagentes e as posicionando ou a entortando`` de uma maneira que fazem com que a quebra de ligações existentes, e a formação de novas ligações aconteça facilmente.

Embora as enzimas sejam muito boas em diminuir a energia de ativação de uma reação, é importante perceber que elas não alteram o valor do ∆G (variação de energia livre) de uma reação. Isto acontece porque elas não afetam a energia livre dos reagentes nem dos produtos. Elas apenas reduzem a energia de ativação, tornando mais fácil para as moléculas atingir o estado de transição.

6.1 Fatores que influenciam a atividade enzimática

Quando em uma reação a quantidade de enzimas é mantida constante quando se adiciona mais substrato verifica – se que, num primeiro momento, a velocidade de reação aumenta de forma proporcional a concentração do substrato. Aumentando – se ainda mais a concentração de substrato, a velocidade da reação vai diminuindo enquanto se aproxima assintomaticamente de uma velocidade constante, tornando – se independente da quantidade de substrato que é acrescido.

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Figura 4. Efeito da concentração de substrato na velocidade inicial de uma reação catalisada enzimaticamente.

6.2. Temperatura

Cada enzima tem uma temperatura na qual sua função é ótima.

A maioria das enzimas apresenta melhor desempenho em temperaturas que variam de 30°C a 70°C e com valores de pH próximos à neutralidade (pH ≅ 7). Aumentar ou diminuir a temperatura para além da faixa de temperatura ótima pode afetar a forma ou o estado químico do sítio ativo, tornando-o menos adequado para fazer a ligação com substratos. Temperaturas muito altas podem causar a desnaturação da enzima, fazendo-a perder sua forma tridimensional; depois que uma enzima é desnaturada, sua atividade cai basicamente para zero.

Em geral, pode-se dizer que nenhuma enzima resiste por muito tempo a temperaturas superiores a 100°C. A velocidade das reações enzimáticas aumenta com o aumento da temperatura de modo semelhante ao das reações químicas, isto é, a velocidade da reação duplica com o aumento de 10°C na temperatura da reação.

6.2. pH

A ação catalítica de uma reação enzimática é alcançada dentro de limites muito estreitos de pH.Cada reação tem um pH ótimo, que para a maioria das enzimas se situa entre 4,5 e 8,0, e no qual a enzima apresenta sua atividade máxima. Valores

ORIGEM

SUBSTRATO

Ph OTIMO

PEPSINA

ESTÔMAGO

PROTEINA

2

QUIMOTRIPSINA

PÂNCREAS

PROTEINA

7,8

PAPAINA

PLANTA TROPICAL

PROTEINAS

7 – 8

LIPASE

MICRORGANISMO

AZEITE