ESTRUTURA DE AMINOACIDOS, PROTEINAS E ENZIMAS

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- Estrutura terciária: Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por ligações de hidrogênio (pontes de hidrogênio), pontes dissulfeto (uma ligação covalente forte) interação hidrofóbica (entre aa com radicais apolares) e interação eletrostática (entre radicais de aa carregados). Esta estrutura confere a atividade biológica às proteicas podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primaria.

- Estrutura quaternária: Ocorre quando as proteínas apresentam duas ou mais cadeias polipeptídicas juntas, as quais são estabilizadas praticamente pelas mesmas interações que mantém a estrutura terciária.

A seguir são apresentados esquemas das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas.

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A desnaturação de uma proteina ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária e/ou quaternária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.

Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a seqüência de aminoácidos características da proteína.

Os fatores que causam a desnaturação, são o aumento de temperatura, extremos de pH, solventes orgânicos, solutos pouco polares e exposição da proteína a detergentes. Cada um destes fatores afeta uma daquelas interações que mantém a estrutura nativa da proteína.

Estudo complementar: de posse de um livro ou de suas anotações, responda as questões a seguir:

1. Na figura a seguir estão apresentadas interações químicas responsáveis pela manutenção da estrutura de proteínas. Analisando a figura, responda:

- Quais são as interações representadas na figura? Indique cada uma delas.

- Quais níveis estruturais de proteínas apresentam estas interações químicas?

- Qual é a importância, para a estrutura e função das proteínas, a presença destas interações?

- Estas interações podem ser destruídas? Justifique sua resposta

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2. Na desnaturação de uma proteína ocorre alteração da sua forma espacial e perda de sua atividade. Se esta proteína for uma enzima, sua atividade catalítica ficará comprometida. No entanto, a desnaturação não afeta as ligações peptídicas, ou seja, as ligações que unem os aminoácidos entre si na cadeia polipeptídica. A seguir estão apresentadas algumas ações e suas possíveis conseqüências sobre as interações que mantém as estruturas das proteínas. Escolha a alternativa que faz esta correlação CORRETAMENTE:

Interação

(I) ligação de hidrogênio

(II) interação hidrofóbica

(III) interação eletrostática

(IV) ligação peptídica

Ação

(a) adição de detergente

(b) alteração de pH

(c) adição de enzimas proteolíticas

(d) aquecimento

- (I) e (d), (II) e (b), (III) e (a), (IV) e (c)

- (I) e (a), (II) e (c), (III) e (d), (IV) e (b)

- (I) e (b), (II) e (a), (III) e (d), (IV) e (c)

- (I) e (d), (II) e (a), (III) e (b), (IV) e (c)

- (I) e (c), (II) e (b), (III) e (a), (IV) e (d)

3. Enzimas e Atividade Enzimática

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem, no entanto participar dela como reagente ou produto. Elas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes:

- Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução.

- Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.

- Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades.

- Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico.

- Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos.

- Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP).

A regulação de sua atividade enzimática se dá porque as enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, em outra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.

A velocidade da reacção catalisada por uma enzima é aumentada devido à diminuição da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela.

A atividade enzimática