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A Biodeteriorização dos corantes azo

Por:   •  20/12/2018  •  2.102 Palavras (9 Páginas)  •  453 Visualizações

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As azoredutases catalisam a reação apenas na presença de agentes redutores tais como NADH, NADPH e FADH2. Estas moléculas redutoras atuam como um doador de elétrons e envolvem a degradação da ligação azo no sítio intracelular ou extracelular da membrana celular bacteriana. Como a azoredutase em alguns microorganismos podem catalisar a clivagem de grupos azo, eles têm grande importância na concepção de procedimento de bio-tratamento de águas residuais contendo corantes azo (Zimmermann et al., 1982, 1984).

Nos últimos anos, várias bactérias produtoras de azoredutase foram relatadas por muitos pesquisadores. As proteínas catalíticas com atividade de azoredutase foram identificadas e caracterizadas a partir de um grande número de bactérias, tais como Xenophilusazovorans KF46F, Pigmentiphaga kullae K24, Enterococcus faecalis, Staphylococcus aureus, Escherichia coli, Bacillus sp.OY1-2, e Rhodobacter sphaeroides (Nakanishi et al., 2001; Suzuki et al., 2001; Blumel et al., 2002; Blumel and Stolz, 2003; Yan et al., 2004; Chen et al., 2004, 2005). No entanto, o envolvimento da azoredutase intracelular na descoloração bacteriana foi posto em dúvida nos últimos anos porque muitos corantes azo têm polaridades elevadas e estruturas complexas, e é difícil para os corantes difundirem através das membranas celulares.

A degradação enzimática de corantes azo tem sido observada em vários organismos, que compreendem a enzima hepática do rato, o citocromo P450 (Zbaidaand Levine, 1990), aldeído oxidase de fígado de coelho (Stoddart e Levine, 1992) e azoredutases da microbiota intestinal, fungos ambientais e bactérias (Chen, 2006) bem como de microorganismos halófilos e halotolerantes (Asad et al., 2007).

Com base na função, utiliza-se outro sistema de classificação em que as azoredutases são agrupadas, quer como azoredutases dependentes de flavina ou azoredutases independentes de flavina. As azoredutases dependentes de flavina são ainda agrupadas em três categorias; enzimas que utilizam apenas NADH, apenas NADPH ou ambos, como coenzimas que proporcionam um poder redutor.

Embora as azoredutases reduzam certos tipos de corantes azo, há um número de corantes que não se degradam de forma eficiente. Assim, para o desejado sistema ótimo biológico eficaz de tratamento de águas residuais para remoção de corantes azo, procura-se por microorganismos que expressam azoredutases com grandes especificidades de substratos. A maioria dos corantes azo são substituídos por grupo sulfonato e com alto peso molecular, é por isso que eles são incapazes de passar através das membranas celulares em ambiente intracelular de microorganismo. Por conseguinte, a propriedade de redução atribuída ao corante não depende da captação intracelular do corante (Robinson et al., 2001).

A degradação bacteriana de corantes azo é frequentemente iniciada pela clivagem de ligações azo por azoredutases que são ainda convertidas em aminas correspondentes por degradação aeróbica (Chen, 2006). Aranganathanetal.(2013) relatou produtos de degradação mediados por azoreductase intracelular, ácido sulfanílico e 1-amino-2-naftol de laranja II por Pseudomonasoleovorans PAMD1. Gingell e Walker (1971) mostraram que os compostos mediadores redox de baixo peso molecular podem atuar como transporte de elétrons entre o corante azo e azo redutase dependente de NADH (nicotinamida adenina dinucleótido) que se encontra na membrana externa de bactérias. De acordo com Russet al. (2000) estes compostos mediadores são produtos metabólicos de certos substratos utilizados por bactérias ou podem ser adicionados externamente. No entanto, se o ambiente extracelular for aeróbio, o oxigênio evita a redução do corante azo devido à oxidação preferencial do mediador redox reduzido pelo oxigênio em vez do corante azo.

- Descoloração e degradação de corantes azo por laccases

Laccases (EC1.10.3.2) são os membros mais comuns da família de proteínas de oxidase de cobre múltiplo da mesma família proteica. Laccases representam uma família de cobre contendo polifenol oxidases (PPO) e são normalmente chamados multicopper oxidases (MCO).

Laccases são oxiredutases que têm grande importância em diferentes processos biotecnológicos, principalmente devido à sua capacidade de biorremediação, devido às suas características distintas, como a capacidade de oxidação não específica, sem necessidade de cofatores e também não utilizam oxigênio prontamente disponível como um aceitador de elétrons (Telkeet al., 2011; Kalyani et al., 2012). Os compostos de baixo peso molecular como o ácido 2, 2-azino-bis-3-etilbenzotiazolino-6-sulfónico (ABTS) atuam como mediador redox nos processos de transferência de elétrons reais das laccases (Wong e Yu, 1999). Ravikumaret al. (2013) purificou a enzima Laccase do Cogumelo Hypsizygusulmarius para a descoloração de laranja metila sem usar mediador redox.A maioria daslaccases conhecidas tem origem nos fungos (por exemplo, fungos de podridão branca) ou plantas, e um pequeno número são identificadas e isoladas de bactérias (Gianfredaet al., 1999; Claus, 2003).

Laccases têm menos especificidade de substrato e potencial para degradar uma vasta gama de xenobióticos, incluindo as águas residuais industriais (De'Souza et al., 2006). Oxidases de cobre degradam eficientemente corantes antraquinona e corantes com porções fenólicas. Estas enzimas agem descolorindo os corantes azos usando mecanismo de radicais livres altamente inespecíficos formando compostos fenolicos, e prevenindo assim a formação de aminas aromáticas tóxicas. Também oxidam poluentes aromáticos, tais como anilinas e fenóis na presença de oxigênio.

Laccases oxidam o anel fenólico com um elétron para gerar um radical fenolato que é oxidado mais uma vez pela enzima para produzir um íon carbonio no qual a carga é localizada no anel fenólico portador da ligação azo. O ataque nucleofílico pela água produz 4-sulfofenildiazeno e uma benzoquinona. O 4-sulfofenildiazeno é presumivelmente instável na presença de oxigénio, que o oxida ao correspondente radical fenildiazeno. Este último perde facilmente o azoto molecular para produzir um radical sulfofenilo, que é eliminado por O2 para finalmente produzir 4-sulfofenilhidroperóxido (SPH) (Fig.2).

[pic 5]

Fig. 2: Mecanismo proposto para a degradação de corantes azo fenólicos pelas lacas de P. oryzae (Chivukula et al., 1995).

- Descoloração e degradação de corantes azo por peroxidases

Peroxidases são hemoproteínas que catalisam reações

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