Ação de Diferentes pH’s sobre a atividade da peroxidase

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Desconsiderando o sinal negativo e tomando os dados da atividade da enzima/μmol/g/min e o pH obteve-se o seguinte gráfico:

[pic 1]

Gráfico 1 – Atividade da enzima/μmol/g/min pelo pH.

Ao variar o pH altera-se a configuração iônica da enzima influenciando as ligações enzima-substrato “ES”. Mudanças de pH quebram ligações delicadas que mantêm o formato natural da enzima, fazendo com que ela se desenrole, ou desnature, e se torne inútil em um pH diferente do normal (BIANCONI, L., 2006).

A variação da atividade enzimática para cada pH se deve ao fato de que cada enzima possui um pH ótimo onde a sua atividade é máxima, e acima ou abaixo desse pH a atividade enzimática é reduzida.

O pH ótimo para a atividade de uma enzima geralmente é próximo ao pH do ambiente no qual a enzima costuma ser encontrada (NELSON, David L., 2011). Analisando o Gráfico 1, podemos notar que a enzima peroxidase do abacaxi apresentou atividade ótima em pH 3 e baixa atividade em pH acima de 4, o que quase se assimila a dados encontrados na literatura.

Segundo BRITO, C. A. K., as peroxidases dos abacaxis 'IAC Gomo-de-mel' e IAC-1 apresentaram atividade ótima em pH 4,5, a 50ºC, e baixa atividade em pH 2, 6 e superiores a 7. Segundo, ainda, BRITO, C. A. K., BEAUDREAU & YASUNOBU relataram que a peroxidase de abacaxi apresentava pH ótimo de atividade em pH 4,2, e FERREIRA & CABRAL verificou que a peroxidase de abacaxi cv. Pérola, apresentava atividade ótima em pH 5,0.

Essa diferença entre os dados encontrados na aula prática e na literatura se deve ao fato de que os dados obtidos na aula prática apresentaram valores negativos, que foram desconsiderados, o que é proveniente de erro do equipamento na leitura da absorbância.

- CONCLUSÃO

Houve maior atividade enzimática em pH 3 e menor atividade na faixa de pH entre 4 e 6.

- REFERÊNCIAS

BEAUDREAU,C, YASUNOBU, K.T. Heme Proteins.VI Crystaline pineapple peroxidase B. Washington DC., v.5, n.4., p.1404-1412, 1966.

BIANCONI, L.; Efeito de pH na Atividade Enzimática. UFRJ, 2006. Disponível em: http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/pH.htm>

BRITO, C. A. K.; SATO, H. H.; SPIRONELLO, A.; SIQUEIRA, W. J. Características da atividade da peroxidase de abacaxis (Ananas comosus (L.) Merrill) da cultivar IAC gomo-de-mel e do clone IAC-1. Ciênc. Tecnol. Aliment., Campinas, 25(2): 244-249, abr.-jun. 2005.

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: Princípios de Bioquímica. 5º Ed. São Paulo: SARVIER. 2011.

FERREIRA, F. R.; CABRAL, J.R.S. Melhoramento genético. Abacaxi: tecnologia de produção e comercialização. Belo Horizonte, 1998, v.19,n.195, p.24-28.