RELATÓRIO ANÁLISE QUALITATIVA DE BIOMOLÉCULAS

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Classes dos Carboidratos (http://www.essaseoutras.xpg.com.br/carboidratos-funcoes-tipos-monossacarideos-oligo-e-poli-exemplos/)

Proteínas e Aminoácidos

As proteínas são grandes biomoléculas, formadas por cadeias deaminoácidos unidas por ligações peptídicas, estes possuem uma função amina e uma função ácido carboxílico, o que faz com que as mesmas tenham um caráter anfótero (atuam tanto como base como ácido); os aminoácidos unem-se uns aos outros formando ligações peptídicas; conforme o arranjo das ligações dos aminoácidos a proteína terá uma configuração primária, secundária, terciária ou quaternária. As proteínas tem função principalmente estrutural no organismo, pois são o componente principal de membranas celulares e das membranas de organelas, e também formam cabelos, unhas, cascos como a queratina; também estão envolvidas na resposta imune (imunoglobulinas - anticorpos - são feitos de proteínas), no transporte de substâncias (a hemoglobina carreia gases pelo sangue, a albumina transporta nutrientes e medicamentos, etc), formam enzimas, que são responsáveis por grande parte de reações no organismo (pepsina faz a digestão no estômago, lactase faz a quebra da lactose, etc), hormônios (insulina), etc.

Existem também as proteínas transmembrana ou periféricas elas atravessam a bicamada lipídica e são anfipáticas. Elas podem atravessar a membrana uma única vez ou então atravessar várias vezes a membrana. Podem ter a função de transportar íons, funcionar como receptores ou como enzimas. A grande maioria das proteínas de membrana servem como multipassagem das células eucarióticas.

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Niveis da estrutura proteica (http://biologia.ifsc.usp.br/biomolcel1/aulas/aula01.pdf)

” A ligação covalente entre dois aminoácidos na cadeia proteica e chamada de ligação peptídica qual e uma reação de desidratação, pois a união entre aminoácidos faz com que haja a liberação de agua.” (ALBERTS, 2011)

[pic 6]Ligação peptídica (http://biologia.ifsc.usp.br/biomolcel1/aulas/aula01.pdf)

“Aminoacidos são as subunidades das proteínas. Os aminoácidos são constituídos de um grupo acido carboxílico e um grupo amino, sendo que esses sã ligados ao mesmo carbono. O que diferencia os aminoácidos são suas cadeias laterais, também chamadas de Radical. O fato do Radical variar possibilita a existência de 20 aminoacidos diferentes. A versatilidade química que os 20 aminoacios possibilitam é de importância vital para a função das proteínas”. Mesmo que não façam parte da estrutura de uma proteína, os aminoácidos podem desempenhar um importante papel funcional no organismo. (ALBERTS, 2011)

“Os aminoácidos podem ser de origem animal ( possuem alto valor biológico) e de origem vegetal (possuem baixo valor biológico). Aqueles que são sintetizados por animais são chamados de não essenciais, pois não é necessária a ingestão de alimentos que os contenham. Já os de origem vegetal são chamados de esseciais, pois é importante que estejam presentes na alimentação”. (STRYER, 2008)

Os aminoácidos podem fazer papel de ácidos ou bases, quando em meio aquoso, pois estão ionizados. Isso e de grabde importância para que se entenda melhor suas propriedades físicas, químicas e biológicas.

Lipídios

“Lipídio é uma biomolécula hidrofóbica, portando não se associa á água. A maioria deles contém ou deriva de ácido graxos”. (DEVLIN, 2007). O motivo pelo qual a molécula e pouco solúvel em água deve-se ao fato de ser apolar, o que determina a falta de carga elétrica. Óleos e gorduras presentes nos organismos de seres vivos como reserva derivam de ácido graxos, os quais são formados por ácido carboxílicos com cadeias de hidrocarboneto. (NELSON e COX, 2006). Triglicerídeos, fosfolipídios e esteroides são exemplos de lipídios.

Os triglicerídeos funcionam como reserva de energia para o organismo, pois geram seis vezes mais ATP que os carboidratos. Os fosfolipídios e os esteróis são denominados lipídios estruturais de membrana. Os esteróis estão presentes em membranas de quase todas as células eucariontes. O principal tipo desse lipídio é o chamado colesterol.

Segue abaixo uma molécula de fosfolipideo que tem uma cabeça hidrofolica e duas caudas hidrofóbicas. As duplas ligações nos ácidos graxos autam a fluidez da membrana celular porque as cadeias não-saturadas são mais flexíveis.

Objetivos

- Determinar Biomoleculas de amostras desconhecidas através de testes, utilizando solução e reagentes.

- Observar a coloração do regente com cada solução, conforme adicionado nas respectivas biomoléculas, e determinar a composição da amostra.

Materiais

- 0,05% de resorcinol (1,3 benzenodiol) em 6N de HCl; (Teste Seliwanoff)

- Ácido Sulfúrico (H2SO4) Concentrado;

- Amostras Desconhecidas;

- Banho Maria 95ºC;

- Estante para tubo de ensaio;

- Pipeta de Pasteur;

- Pipetador;

- Pipetas;

- Pregador de madeira;

- Reativo de Benedict; (Teste Benedict)

- Reagente de Biureto (macro); (Teste Biureto)

- Solução alcoólica 0,1% de Ninhidrina; (Teste Ninhidrina)

- Solução de I2 em KI (iodeto de potássio); (Teste Lugol).

- Solução de α-naftol a 5% em álcool; (Teste Molish)

- Tubos de Ensaio;

Metodologia

Para o teste de Ninhidrina, coloque 20 gotas das amostras desconhecidas em tubos de ensaio, depois adicione ao mesmo, 10 gotas do reagente e agite. Aqueça os tubos por cerca de 1 minuto em banho-maria a 95°C. Observe e anote os resultados.

Para o teste de Biureto, coloque 20 gotas das amostras em tubos de ensaios. Adicione 2 mL do reagente e agite. Observe e anote os resultados.

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