Proteinas

...

8- Função Nutricional: aminoácidos essenciais são obtidos a partir das proteínas da dieta.

Proteínas são sintetizadas a partir de 20 aminoácidos

Os aminoácidos são ácidos carboxílicos, alfa amino substituídos que constituem as unidades estruturais das proteínas. Um alfa aminoácido é constituído por uma amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical (R) que forma a cadeia lateral. Todos esses elementos estão ligados ao carbono alfa. Esse carbono é denominado alfa porque está adjacente ao grupo carboxila. Em pH fisiológico (7,0) os aminoácidos estão ionizados e recebem o nome de íon dipolar (ZWITTERION), ou seja, o grupamento NH2 ganha um próton e passa para NH+3 (amônio) e o grupamento COOH perde o H transformando-se em COO- (carboxilato).

[pic 1]

Em solução com pH neutro, os aminoácidos são predominantemente íons dipolares. Nessa forma, o grupamento NH2 está protonado (NH+3) e o grupo carboxila está dissociado (COO-). O estado ionizado de um aminoácido varia com o pH. Em solução ácida (pH 1) o grupo carboxila não é ionizado (COOH) e o grupo amino está ionizado (NH+3). Em solução alcalina (pH 11) o grupo carboxila está ionizado (COO-) e o grupo amino não (NH2).

A estrutura tetraédrica dos 04 grupamentos em torno do átomo de carbono alfa confere ao aminoácido atividade óptica. As duas formas tem imagens iguais em espelho plano e são chamados isômeros L (quando o grupamento amina está à direita do carbono alfa) e D (está à esquerda do carbono alfa). Somente os L-aminoácidos são constituintes de proteínas.

Os aminoácidos podem ser divididos em duas categorias:

- Aminoácidos Essenciais: são aqueles que o corpo não consegue sintetizar e que devem ser obtidos na dieta. Dos vinte aminoácidos, 09 devem ser ingeridos, ou seja, são essenciais.

- Aminoácidos Não Essenciais: são aqueles que o corpo pode sintetizar. Onze são os aminoácidos não essenciais.

Veja na figura abaixo a estrutura dos 20 aminoácidos.

[pic 2]

O Radical (R) ou Cadeia Lateral: O radical R indica o tamanho de cada cadeia ligada ao carbono e diferencia os aminoácidos.

O radical R pode ser classificado de formas diferentes. Vejamos:

Radical: Aromático

Alifático

Sulfurados

Carregados (Acídicos ou Básicos)

Radical: Apolar (insolúvel em água e solúvel em solventes orgânicos) = Hidrofóbico.

Polar (solúvel em água) Pode ser carga, com carga positiva ou negativa = Hidrofílico.

O radical é responsável pela alteração conformacional dos aminoácidos. Ele varia em tamanho, forma e reatividade química, dependendo do aminoácido. Quanto maior o radical, maior a reatividade química do aminoácido.

Resumindo: as cadeias laterais dos aminoácidos têm propriedades polares (hidrofílicas) e apolares (hidrofóbicas). A porção hidrofóbica encontra-se mergulhada no interior da estrutura protéica, longe da água e a porção hidrofílica fica na superfície, exposta à água e são estabilizadas pelas próprias ligações que fazem com a água. Por isso, as proteínas têm caráter anfótero.

Três aminoácidos com cadeias laterais aromáticas fazem parte do repertório fundamental:

- A Fenilalanina: contém um anel fenil ligado ao radical metileno.

- O Triptofano: tem um anel indólico ligado ao metileno.

- A Tirosina: contém um radical hidroxila, tornando-a menos hidrófoba que a fenilalanina. Esse radical é reativo, em contraste com as outras cadeias laterais até aqui analisadas.

Os anéis aromáticos desses três aminoácidos contêm nuvens de elétrons deslocadas que permitem a interação com outros sistemas.

A cisteína e a metionina apresentam cadeias laterais com átomos de enxofre (radicais sulfidrila) que são hidrófobas. Esses radicais sulfidrila são altamente reativos. São responsáveis pelas ligações dissulfeto. A serina e a treonina contém radicais OH que as tornam mais hidrófilas. A figura abaixo mostra alguns aminoácidos. Note a diferença entre as cadeias laterais formadas pelo radical ( R).

Observação: aminoácidos são ácidos fracos e podem funcionar como tampões (capturam ou liberam H+ ou OH-)

PEPTÍDEOS

Peptídeos são moléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos. Os aminoácidos são ligados através de ligações peptídicas, ligação do tipo amina substituída fundamental na formação das proteínas. Conforme o número de aminoácidos na estrutura, podem ser dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos ou polipeptídeos.

LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

A ligação entre aminoácidos consecutivos – ligação peptídica – é formada por eliminação de uma molécula de água entre o grupo – OH da carboxila de um aminoácido e um H do grupo amina do aminoácido seguinte, conforme ilustra a figura abaixo. Como se percebe há perda de uma molécula de água.

[pic 3]

Ligação peptídica

Uma cadeia de dois ou mais aminoácidos unidos por ligações peptídicas é designada por cadeia peptídica ou polipeptídica. A adição de aminoácidos um a um faz com que se formem cadeias polipeptídicas. Por convenção, a extremidade amínica é considerada o início da cadeia polipeptídica.

Peptídeos de Importância Fisiológica

a- Encefalinas: pentapeptídeos encontrados no cérebro. São analgésicos naturais (aliviam a dor). Sua estrutura tridimensional foi decifrada e a indústria farmacêutica consegue sintetizar compostos similares (opiáceos) como a morfina que atuam na analgesia.

b- Endorfinas: peptídeos encontrados no cérebro. São analgésicos naturais que atuam sobre o sistema nervoso central.

c- Vasopressina: hormônio formado por 9 aminoácidos em seqüência.