Atividade enzimática em abacaxi

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RESULTADOS E DISCUSÃO

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Figura 1. Gráficos demonstrativos do esperado para a reação enzimática e a velocidade inicial em função da concentração do substrato.

Como se pode observar, a velocidade máxima de ração foi atingida na concentração de 150 mM, a partir desse ponto a velocidade de reação começou a estabilizar. Isso indica que é exatamente nesse ponto que os sítios de ligação das enzimas já se encontram todos ocupados pelo substrato.

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UNIVERSIDADE FEDERAL DA PARAÍBA

CENTRO DE CIENCIAS AGRÁRIAS

CAMPUS II-AREIA

DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS FUNDAMENTAIS E SOCIAIS

Disciplina: Bioquímica.

Professora: Silvanda de Melo Silva

Aluno: Manoel Ricardo de Andrade Júnior

Ministrante da prática: Mariany Cruz Alves da Silva,

Luana Ferreira dos Santos e Raylson de Sá Melo

ATIVIDADE ENZIMÁTICA

Areia

SETEMBRO – 2016

REFERÊNCIAS

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CLEMENTE, E. Purification and thermostability of isoperoxidase from oranges. Phytochemistry, Kidlington/ Oxon, v.49, p.29-36, 1998.

CAMPA, A.; Biological Roles of Plant Peroxidases: Know and Potential Function. In Peroxidase in Chemistry and Biology, Everse, K.; Grisham, M.B.; Eds.; CRC Press; New York, vol. II, pp. 25, 1991.

HOLSCHUCH, H.J. Isolamento, purificação e caracterização bioquímica da peroxidase de carambola (Averrhoa carambola,L.) ,p.90-159,2000.Tese (Doutorado em Ciência de Alimentos). Faculdade de Engenharia de Alimentos, Universidade Estadual de Campinas. Campinas, 2000.

LIMA, E. D. P. A.; PASTORE, G. M.; LIMA, C. A. A. Purificação da enzima polifeoloxidase (PFO) de polpa de pinha (Annona squamosa L.) madura. Ciência e Tecnologia dos Alimentos, Campinas, 2001.

CHITARRA, M.I.; CHITARRA, A.D. Pós-colheita de frutos e hortaliças - Fisiologia e Manuseio. Lavras: ESAL/FAEPE,1990.

ROBINSON, D. S. Peroxidase and catalase in foods. In: Oxidative enzymes in foods. ROBINSON, D. S. e ESKIN, N. A. M. E. (Eds.), Londres: Elsevier Applied Science, p.1-47, 1991.