Efeito da concentração do substrato e da temperatura na atividade enzimática

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Estudo do efeito da temperatura na atividade catalítica das enzimas.

Foi utilizado a mesma quantidade de amido, enzima e reagentes, submetidos ao mesmo pH para diferentes faixas de temperaturas afim de observar qual a temperatura em que a enzima irá atuar com a melhor eficiência.

A tabela 2 abaixo apresenta os resultados obtidos a partir da análise de absorbância:

Tabela 2. Valores de absorbância em função da temperatura.

Temperatura

Absorbância

55°C

0,052

0°C

0,173

40°C

0,140

50°C

0,187

55°C

0,267

60°C

0,371

70ºC

0,064

100°C

0,108

Com esses valores foi montado um gráfico para melhor analisar os resultados, de modo que esses valores estão representados na figura 2.

[pic 2]

Figura 2. Efeito da temperatura na atividade da enzima.

Foi observado que a melhor faixa de atuação da enzima foi entre as temperaturas de 55°C e 60 °C. Na teoria o esperado seria uma melhor atuação a temperatura de 55°C, já que é a temperatura ótima de atuação da enzima, porém no experimento realizado observamos maior formação de produto na temperatura de 60 °C pode-se explicar esse fato devido há alguns erros, como exemplo o erro ao manusear a pipeta, na marcação do cronômetro ou no manuseio das amostras e até mesmo o tubo de ensaio pode estar contaminado.

5. Conclusão

De acordo com os estudos podemos concluir que devemos trabalhar com a melhor capacidade de eficiência e trabalho da enzima, assim deve-se sempre avaliar o objetivo de utilizar a enzima para saber se todas essas medidas serão interessantes, portanto ao utilizar a enzima amiloglicosidase para uma maior eficiência escolheríamos a solução 1,5% de substrato e temperatura de 60º C.

6. Referências Bibliográficas

Chen, J.; Zhang, Y. Q.; Zhao, C. Q.; Li, A. N.; Zhou, Q. X.; Li, D. C. 2007. Cloning of a gene encoding thermostable glucoamylase from Chaetomium thermophilum and its expression in Pichia pastoris. Journal of Applied Microbiology, 103:2277-2284.Yang, L.; Dai, X.; Hou, J.; Ma, C.; Wang, C.; Wu, Z.; Li, M. 2008. Construction of Rhizopus arrhizus glucoamylase gene suitable for expression in distinct host: introns spliced artificially by PCR. Mol. Biol. Rep., 35: 9-15.