Metabolismo de Aminoacidos

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Ao imaginarmos que proteínas intracelulares não possuem a mesma vida útil que as células, elas são sintetizadas e degradas todo o tempo. E a medida que ela é degradada, ela pode servir de fonte de aminoácidos para síntese de outras proteínas

Como já foi falado anteriormente, quando o aminoácido perde seu nitrogênio em forma de amônia ou em outras formas através de reações de desaminação, o que sobra é o esqueleto carbônico.

Formação do Aminoácido -> Nitrogênio + Esqueleto carbônico

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Formas recicladas de uso dos aminoácidos:

>>Biossíntese de outros aminoácidos: O nitrogênio pode ser usado para biossíntese de outros aminoácidos, principalmente em reações de transaminação, não envolvendo necessariamente amônia. Isso porque nem sempre em uma dieta ingerimos todos os tipos essenciais de aminoácidos necessários. Necessário equilíbrio entre os 20 aminoácidos, com disponibilidade dos mesmos para síntese de proteínas. Sendo assim, o organismo é capaz de produzir outros aminoácidos, através do nitrogênio de outros aminoácidos.

>>Síntese de nucleotídeos: tendo na estrutura dos nucleotídeos uma base nitrogenada, o nitrogênio é oriundo dos aminoácidos.

>>Síntese de aminas biologicamente ativas: são moléculas aminadas que possuem funções diversas, como hormônios, agente inflamatórios e outros.

Excreção de Nitrogênio:

>>Além desses caminhos apresentados, o nitrogênio que não for reciclado, o excesso de nitrogênio será convertido em ureia em animais ureotélicos.

O nitrogênio oriundo da degradação dos aminoácidos ele pode ser reciclado ou convertido em ureia através do ciclo da ureia, sendo ela uma via metabólica importante para gerar uma forma de excreção de nitrogênio. Mesmo em animais ureotélicos, não se deve ter um nível de excreção de nitrogênio muito alta.

Para que ureia seja eliminada pelo rim é necessário uma boa quantidade de água, um bom esforço de trabalho feito pelo rim, daí o fato de uma dieta desbalanceada, rica em proteína, pode causar problemas renais, devido a sobrecarga do rim para eliminar a ureia.

O esqueleto carbônico do AA segue um caminho diferente. Ele pode ser oxidado pelo ciclo de Krebs para geração de ATP, assim como CO2 e água, como gera a oxidação de qualquer combustível. O ciclo de Krebs é um caminho pelo qual o esqueleto carbônico dos aminoácidos precisa seguir para poder ser convertido em glicose. Ou seja, alguns aminoácidos são precursores de glicose, mas para que esses aminoácidos sejam considerados precursores de glicose eles necessitam passar como intermediários do ciclo de Krebs, para poder ser convertido em glicose.

Resumindo: há proteínas intracelulares, assim como oriundas da dieta. Uma vez que o aminoácido é degradado a parte nitrogênio dele segue um caminho diferente podendo ser reciclada ou convertida em ureia para excreção em animais ureotélicos. Enquanto que os esqueletos carbônicos podem ser oxidados para geração de energia ou para produção de glicose.

A geração de glicose é um caminho que vai acontecer no fígado. Por outro lado, o caminho de oxidação pode ocorrer tanto no fígado quanto no músculo para geração de energia a partir do excesso de aminoácidos.

Há aminoácidos glicogênicos e cetogênicos (ele demonstra uma tabela que separa eles e os cita. E informa que foi dado isso na aula de gliconeogênese)... A ideia com essa demonstração é mostrar que aqueles intermediários que são convertidos em intermediários do ciclo gerando oxaloacetato, ele pode ser usado para síntese de glicose,os glicogênicos. Aqueles aminoácidos que podem gerar Acetil Coa ou Acetoacetil Coa são considerados cetogênicos. Isso porque Acetoacetato, acetona e B-hidroxibutirato são em conjunto chamados de corpos cetônicos. Então, todos os aminoácidos que são convertidos em Acetil CoA que consequentemente vão gerar Acetoacetil Coa, eles podem ser depois convertidos em B-hidroxibutirato, acetona e acetoacetato.

Reações de Transaminação: qualquer reação entre um cetoácido e um aminoácido. Onde o aminoácido é um doador do radical amino e o cetoácido o aceptor do radical amino.

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Cetoácido Aminoácido[pic 12]

Aminoácido Cetoácido[pic 13]

Há outras reações de transaminação:

Ex1.: Transaminação de qualquer aminoácido com Piruvato gerando Alanina. Grupamento amino do aminoácido transferido para o Piruvato, daí o Piruvato se transforma em Alanina, que é um aminoácido. E o aminoácido que perdeu o grupamento amino se transforma em um cetoácido.

Ex2.:O alfa Cetoglutarato reagindo com um aminoácido qualquer. Sendo o alfa Cetoglutarato o aceptor e o aminoácido qualquer o doador. Quando o Alfa Cetoglutamato recebe o grupamento amino ele se torna Glutamina. E o aminoácido que perdeu o grupamento amino se transforma em um cetoácido.

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Enzimas importantes: TGP /ALT – Transaminase ou Alanina-AminoTransferase

TGO/AST – Aspartato-Amino Transferase

2 transaminases muito usadas para diagnóstico (enzimas plasmáticas funcionais – marcadoras de dano tecidual):

O fígado tem muita atividade transaminase, tanto tgo quanto tgp. Quando ocorre o dano hepático, as células morrem por necrose, com extravasamento do conteúdo celular e as enzimas que estavam dentro do hepatócito passam para o sangue. Então se conseguimos detectar o aumento do nível de transaminase no sangue, no plasma ou soro, isso é um indicativo que houve dano no tecido hepático.

PLP –Piridoxalfosfato

É uma coenzima que é usada pelas transaminases e é gerada a partir da piridoxina (Vitamina B6), daí a importância da vitamina B6 para o metabolismo de aminoácidos.

Piridoxamina também é formada a partir da Piridoxina, mas não pertence ao metabolismo de AA.

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Ácido úrico relacionado a excreção de nitrogênio oriundo de nucleotídeos

Há 3 formas